Prokazyme生產和銷售用于研究，診斷和工業測試目的的新型酶。該公司成立于2006年，是冰島生物技術公司Prokaria的副產品，該公司后來合并為非營利性國有企業Matis。Prokazyme基于二十年的地熱生物勘探，微生物基因組學和酶發現。Prokazyme（作為中小企業）與馬蒂斯組成了一個研究聯盟，并共同參與了由歐盟資助的一些研究項目。持續的研發和與Matis的戰略聯盟使Prokazyme有機會開發大量不斷增長的嗜熱細菌和病毒基因數據庫，并繼續開發新的*酶產品。

Naringinase (Rhamnosidase A) from Thermomicrobia sp

 來自Thermomicrobia sp。的熱穩定的α-L-鼠李糖苷酶（柚皮苷酶，RhamA）。

一種熱穩定的α-L-  鼠李糖苷酶（柚皮苷酶，RhamA）催化末端L（+） - 鼠李糖與含鼠李糖苷的糖苷配基之間的鍵斷裂。該酶對柚皮苷非常有活性，但對橙皮苷作為底物也具有顯著活性。   

可提供100個單位。 

產品：Rham142 | 柚皮苷酶100單位 | 價格：280.00 EUR

進一步的信息讀更多下面或下載產品說明（pdf格式）。

酶活性：Rham142 鼠李糖苷酶 A（n aringinase，一種 l-L-鼠李糖苷   酶）催化末端L（+） - 鼠李糖與含鼠李糖苷的糖苷配基之間的鍵斷裂。α-L-鼠李糖苷中末端非還原α-L-鼠李糖殘基的水解：柚皮苷，橙皮苷和蘆丁

活性測定：  在100mM KPO4 pH 7.5緩沖液中常規測定氨基糖苷酶活性10分鐘，終濃度為2.0mM。對硝基苯基-α-L-鼠李糖苷。

單位定義：  酶活性的一個單位（U）是導致每分鐘釋放1μmol對硝基苯基-α-L-鼠李糖吡喃糖苷（pnpR）的量

同義詞：  glycoside hydrolase; RhamA; 柚皮苷酶; 桔皮苷酶; α- L-鼠李糖苷酶A; α- L-鼠李糖苷酶N; α- L-鼠李糖苷鼠李糖水解酶

蛋白質家族：  Glycosyl hydrolase family 78（  GH78  ） - GH-H clan -  CAZy數據庫GH78家族

酶分類：  EC 3.2.1.40

來源：  細菌; Thermomicrobia菌株PRI-1686 

蛋白質序列： NBCI蛋白質進入

結構信息：  來自芽孢桿菌屬的α-L-鼠李糖苷酶的晶體結構。與Thermoactive TM 鼠李糖苷酶A共享52％序列同一性的GL1   已被確定為1.9Å的分辨率  （Cui等人，2007  ）。- 蛋白質數據庫條目2OKX

底物：  Alpha-L-rhamnosidasaes催化多糖和糖苷中末端鼠李糖殘基的釋放。在許多含有末端α-L-鼠李糖的天然化合物中，黃酮類化合物柚皮苷，橙皮苷，蘆丁和槲皮素是α-L-鼠李糖苷酶的主要天然試驗底物。在這些化合物中，  發現Thermoactive TM 鼠李糖苷酶A 對柚皮苷的活性高，如圖1所示（Birgisson等，2004）。柚皮苷（4'，5,7-三羥基黃烷酮-7-α- L-吡喃吡喃糖苷 - （1,2）-β- D-吡喃葡萄糖苷）的結構和鼠李糖苷酶的水解如圖2所示。

圖1. 底物特異性：柚皮苷，橙皮素，蘆丁和槲皮素中末端非還原性α-L-鼠李糖殘基的水解

圖2.柚皮苷的結構，鼠李糖1,2連接到與黃酮類骨架連接的葡萄糖殘基，并通過鼠李糖苷酶水解末端α-L-鼠李糖殘基

應用： 柚皮苷是果汁中苦味的來源，具有柚皮苷酶活性的鼠李糖苷酶經常用于苦味柑橘汁。其他生物技術應用包括制造prunin; 生產α-L-鼠李糖苷酶天然糖苷; 澄清果汁; 通過水解萜基糖苷來增強葡萄酒的香氣; 通過從諸如二糖，去聚蛋白酶和人參皂苷-Rg2的甾族化合物去除鼠李糖殘基，將氯代多角體B轉化為氯代多角體C并產生藥學上重要的化合物（Yadav等人，2010）。β-葡糖苷酶可以與α-L-鼠李糖苷酶組合使用，用于從類黃酮骨架中除去葡萄糖。 Thermoactive TM  鼠李糖苷酶A. 已經成功地證明了在含有表達該酶基因的固定化大腸桿菌細胞的生物反應器中從narigin生產鼠李糖（Birgisson等人2007）。L-鼠李糖或其衍生物是合適的手性結構組分，可用于合成藥物產品，植物保護劑和食品和香料工業中香料的制備。

性能  熱激活 ™ 鼠李糖苷酶一：

圖3.溫度譜：在相當寬的溫度范圍（45-75°C）內相對活躍的酶，宜溫度約為65°C

圖 4.pH光譜：pH范圍約為4.5-9，宜pH約為7.5

參考文獻：

Birgisson H, Hreggvidsson GO, Fridjónsson OH, Mort A, Kristjánsson JK, Mattiasson B (2004) Two new thermostable alpha-L-rhamnosidases from a novel thermophilic bacterium. Enzyme Microb. Technol. 34: 561-571

Birgisson H, Wheat JO, Hreggvidsson GO, Kristjánsson JK, Mattiasson B. (2007) Immobilization of a recombinant Escherichia coli producing a thermostable α-l-rhamnosidase: Creation of a bioreactor for hydrolyses of naringin. Enzyme and Microbial Technology 40:1181-1187

Cui Z, Maruyama Y, Mikami B, Hashimoto W and Murata K (2007) Crystal Structure of Glycoside Hydrolase Family 78 α-L-Rhamnosidase from Bacillus sp. GL. J Mol Biol 374: 384–398

Yadav V, Yadav PK, Yadav S & Yadav KDS (2010) α-L-Rhamnosidase: A review. Process Biochem 45:1226–1235

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